Рибосомы участвуют в синтезе. Строение и функции рибосом
Рибосомы — внутриклеточные органеллы диаметром 20—22 нм, осуществляющие биосинтез белка. Они обнаружены в клетках всех живых организмов. Форма рибосом близка к сферической. Для клеток прокариот (бактерий, синезеленых водорослей), а также для хлоропластов и митохондрий эукариот характерны 70 S рибосомы; в цитоплазме всех эукариот обнаружены 80 S рибосомы. S — показатель скорости осаждения (седиментации), чем больше число S, тем выше скорость осаждения. Расположение рибосом в цитоплазме может быть свободным, но чаще всего они связаны с ЭПС, образуя полисомы (объединения ри-босом в цитоплазме может быть свободным, но чаще всего они связаны с ЭПС, образуя полисомы (объединения рибосом с помощью информационной РНК).
Состав и строение рибосом . Рибосомы состоят из двух субчастиц: большой и малой. Большая субъединица каждой рибосомы прикреплена к мембране самой шероховатой ЭПС, а малая выступает в цитоплазматический матрикс. Малая объединяет 1 молекулу рРНК и 33 молекулы различных белков, большая — три молекулы рРНК и около 40 белков. рРНК (рибосомная) выполняет функцию каркаса для белков (выполняют структурную и ферментативную роль), а также обеспечивает связывание рибосом с определенной нуклеотидной последовательностью иРНК (информационная РН К). Образование
рибосом в клетках идет путем самосборки из предварительно синтезированных РНК и белков. Предшественники рибосомальной РНК синтезируются в ядрышке на ДНК ядрышка.
Функции рибосом:
. специфическое связывание и удержание компонентов белоксинтезирующей системы (информационной РНК; транспортных РНК, (ГТФ) и белковых факторов трансляции);
. каталитические функции (образование пептидной связи, гидролиз гуанозинтрифосфата);
. функции механического перемещения субстратов (информационной и транспортных РНК), или транслокации.
Трансляция — процесс образования полипептидной цепи на матрице и РНК. Синтез белковых молекул происходит на рибосомах, расположенных либо свободно в цитоплазме, либо на шероховатом ЭПР.
Этапы трансляции (рис. 13):
Рис. 13. Схема трансляции
Последовательные стадии синтеза полипептида:
. малая субъединица рибосомы соединяется с мет тРНК, затем с иРНК;
. рибосома перемешается вдоль и РНК, что сопровождается многократным повторением цикла присоединения очередной аминокислоты к растущей полипептидной цепи;
. рибосома достигает одного из стоп-кодонов иРНК, полипептидная цепь высвобождается и отделяется от рибосомы.
Активация аминокислот. Каждая из 20 аминокислот белка соединяется ковалентными связями к определенной тРНК, используя энергию АТФ. Реакция катализуется специализированным ферментом, требующими присутствия ионов магния — аминоацил-тРНК-синтетазой.
Инициация белковой цепи. В малой субъединице рибосомы различают функциональный центр с двумя участками — пептидильным (Р-участок) и аминоацильный (А-участок). В первой позиции находится тРНК, несущая определенную аминокислоту, во второй располагается тРНК, которая нагружена цепочкой аминокислот. 5"-конец иРНК, который содержит информацию о данном белке, связывается с Р-участком малой частицей рибосомы и с инициирующей аминокислотой (у прокариот формилметионин; у эукариот — метионин), прикрепленной к соответствующей тРНК. тРНК комплементарна с находящимся в составе иРНК триплетом, сигнализирующим о начале белковой цепи.
Элонгация представляет собой циклически повторяющиеся события, при которых происходит удлинение пептида. Полипептидная цепь удлиняется за счет последовательного присоединения аминокислот, каждая из которых доставляется к рибосоме и встраивается в определенное положение при помощи соответствующей тРНК. Между аминокислотой из пептидной цепочки и аминокислотой, соединенной с тРНК, образуется пептидная связь. Рибосома продвигается вдоль мРНК и тРНК с цепочкой аминокислот попадает в А-участок. Такая последовательность событий повторяется до тех пор, пока рибосомы не поступят в кодон-терминатор, для которого не существует соответствующей тРНК.
Терминация. После завершения синтеза цепи, о чем сигнализирует т.н. стоп-кодон иРНК (УАА, УАГ, УГА). При этом к последней аминокислоте в пептидной цепи присоединяется вода и ее карбоксильный конец отделяется от тРНК, а рибосома распадается на две субчастицы.
Синтез пептида происходит не одной рибосомой, а несколькими тысячами, которые образуют комплекс — полисому.
Сворачивание и процессинг. Чтобы принять обычную форму, белок должен свернуться, образуя при этом определенную пространственную конфигурацию. До или после сворачивания полипептид может претерпевать процессинг, осуществляющийся ферментами и заключающийся в удалении лишних аминокислот, присоединении фосфатных, метальных и других групп и т. п.
Для всех живых организмов характерно исключи тельно упорядоченное строение. Эта упорядоченность определяется генетической информацией, записанной у каждого организма в виде определенной и строгой специфической последовательности нуклеотидов ДНК. У прокариотов наследственная информация находится в ядерном веществе (бактериальной хромосоме), а у эука риотов - в ядре. Именно ядро, благодаря наличию в нем ДНК, является информационным центром эукарио тической клетки, местом хранения и воспроизводства наследственной информации, которая определяет все признаки данной клетки и организма в целом и служит центром управления обмена веществ в клетке.
Ядро - важнейший органоид клетки. Большинство клеток имеет одно ядро. Нередко в клетке содержит ся два-три (например, в клетках печени) и более ядер. По форме ядро бывает шаровидным, линзовидным, вере теновидным или многолопастным.
От цитоплазмы ядро отделено ядерной оболочкой, состоящей из двух мембран. Пространство между мембранами называется перинуклеарным. Наружная мембрана переходит непосредственно в эндоплазматическую сеть. Обмен веществ между ядром и цитоплазмой осуществляется двумя основными путями. Во-первых, ядерная оболочка пронизана многочисленными порами, через которые происходит обмен молекулами между ядром и цитоплазмой. Во-вторых, вещества из ядра в цитоплазму и обратно могут попадать посредством отшнуровывания выпячиваний и выростов ядерной оболочки.
Внутреннее содержимое ядра подразделяют на кариоплазму (ядерный сок), хроматин и ядрышко.
Кариоплазма представлена гелеобразным матриксом (РНК, белки, свободные нуклеотиды и другие вещества), в котором располагаются хроматин и одно или несколько ядрышек.
Хроматин представляет собой молекулы ДНК, связанные с белками. Он может находиться в виде тонких, неразличимых в световой микроскоп нитей (эухроматин) и в виде глыбок, лежащих главным образом по периферии ядра (гетерохроматин). Различная степень конденсации (спирализации) хроматина обусловлена разной генетической активностью расположенных в нем участков ДНК.
Ядрышко - плотное округлое тельце, не ограниченное мембраной. Число ядрышек в ядре колеблется от одного до пяти, семи и более. Ядрышко не являет ся самостоятельной структурой ядра. Оно образуется вокруг участка хромосомы, в котором закодирована информация о структуре рРНК. Этот участок хромо сомы называется ядрышковым организатором, на нем происходит синтез рРНК. Кроме рРНК в ядрышке формируются субъединицы рибосом (рРНК соединяется с белковыми молекулами). Таким образом, ядрышко - это скопление рРНК и субъединиц рибосом на разных этапах формирования, в основе которого лежит участок хромосомы - ядрышковый организатор. Главными функциями ядра являются:
1) хранение генетической информации и передача ее дочерним клеткам в процессе деления;
2) управление обменом веществ клетки путем определения, какие белки, в какое время и в каких количествах должны синтезироваться. Это осуществляется путем синтеза иРНК и реализации генетической информации в ходе трансляции.
Все клетки, имеющие ядра, называются эукариоти ческими, а организмы с такими клетками - эукариотами. К ним относятся растения, животные, протисты и грибы.
Рибосомы (рис. 1) присутствуют в клетках как эукариот, так и прокариот, поскольку выполняют важную функцию в биосинтезе белков. В каждой клетке имеются десятки, сотни тысяч (до нескольких миллионов) этих мелких округлых органоидов. Это округлая рибонуклеопротеиновая частица. Диаметр ее составляет 20-30 нм. Состоит рибосома из большой и малой субъединиц, которые объединяются в присутствии нити м-РНК (матричной, или информационной, РНК). Комплекс из группы рибосом, объединенных одной молекулой м-РНК наподобие нитки бус, называется полисомой . Эти структуры либо свободно расположены в цитоплазме, либо прикреплены к мембранам гранулярной ЭПС (в обоих случаях на них активно протекает синтез белка).
Рис.1. Схема строения рибосомы, сидяшей на мембране эндоплазматической сети: 1 - малая субъединииа; 2 иРНК; 3 - аминоацил-тРНК; 4 - аминокислота; 5 - большая субъединица; 6 - - мембрана эндоплазматической сети; 7 - синтезируемая полипептидная цепь
Полисомы гранулярной ЭПС образуют белки, выводимые из клетки и используемые для нужд всего организма (например, пищеварительные ферменты, белки женского грудного молока). Кроме этого, рибосомы присутствуют на внутренней поверхности мембран митохондрий, где также принимают активное участие в синтезе белковых молекул.
Рибосомы, внутриклеточные частицы, осуществляющие биосинтез белка
В процессе функционирования (т. е. синтеза белка)
Рибосомы осуществляет несколько функций:
1) специфическое связывание и удержание компонентов белоксинтезирующей системы [информационная, или матричная, РНК (иРНК): аминоацил-тРНК; пептидил-тРНК; гуанозинтрифосфат (ГТФ); белковые факторы трансляции EF - Т и EF - G]:
2) каталитические функции (образование пептидной связи, гидролиз ГТФ): 3) функции механического перемещения субстратов (иРНК, тРНК), или транслокации. Функции связывания (удержания) компонентов и катализа распределены между двумя рибосомными субчастицами. Малая рибосомная субчастица содержит участки для связывания иРНК и аминоацил-тРНК и, по-видимому, не несёт каталитических функций. Большая субчастица содержит каталитический участок для синтеза пептидной связи, а также центр, участвующий в гидролизе ГТФ: кроме того, в процессе биосинтеза белка она удерживает на себе растущую цепь белка в виде пептидил-тРНК.
Каждая из субъединиц может проявить связанные с ней функции отдельно, без связи с другой субчастицей. Однако ни одна из субчастиц в отдельности не обладает функцией транслокации, осуществляемой только полной Рибосомы
Как же выглядит данная органелла? Она похожа на телефон с трубкой. (Рис. 6) Рибосома эукариот и прокариот состоит из двух частей, одна из которых больше, другая - меньше. Но эти две ее составляющие не соединяются вместе, когда она находится в спокойном состоянии. Это происходит только тогда, когда рибосома клетки непосредственно начинает выполнять свои функции. Рибосома также имеет в своем составе информационную РНК и транспортную РНК. Данные вещества необходимы для того, чтобы записывать на них информацию о нужных клетке белках. Рибосома не имеет собственной мембраны. Ее субъединицы (так называются две ее половины) ничем не защищены.
Рисунок 6. Внешний вид рибосомы.
Большая субчастица, в свою очередь, состоит из:
- · одной молекулы рибосомальной РНК, которая является высокополимерной;
- · одной молекулы РНК, которая является низкополимерной;
- · некоторого количества молекул белка, как правило, их около трех десятков.
Что касается меньшей субчастицы, то тут немного проще. (Рис.7) В ее состав входят:
- · молекула высокополимерной РНК;
- · несколько десятков молекул белка, как правило, около 40 штук (молекулы при этом разнообразные по структуре и форме).
Рисунок 7. Меньшая субчастица рибосомы.
Молекула высокополимерной РНК необходима для того, чтобы все присутствующие белки соединить в одну целостную рибонуклеопротеидную составляющую клетки.
Функции рибосомы
Какие функции выполняет в клетке данный органоид? То, за что отвечает рибосома, - синтез белка. Он происходит на основе информации, которая записана на так называемой матричной РНК (рибонуклеиновой кислоте). Рибосома объединяет свои две субъединицы только на время синтеза белка - процесса под названием трансляция. (Рис.8) Во время данной процедуры синтезируемая полипептидная цепь находится между двумя субъединицами рибосомы.
Рисунок 8. Процесс трансляции.
В процессе выполнения основной своей функции, то есть во время синтеза белка, рибосома выполняет и ряд дополнительных:
- · Связка, а также удержание всех составляющих так называемой белоксинтезирующей системы. Принято называть данную функцию информационной, или матричной. Рибосома функции эти распределяет между двумя своими субчастицами, каждая из которых выполняет свою определенную задачу в данном процессе.
- · Рибосомы выполняют функцию каталитическую, которая заключается в образовании особой пептидной связи (амидная связь, которая возникает как при образовании белков, так и при возникновении пептидов). Сюда же можно отнести и гидролиз ГТФ (субстрата для синтеза РНК). За выполнение этой функции отвечает большая субъединица рибосомы. Именно в ней находятся специальные участки, в которых и происходит процесс синтеза пептидной связи, а также центр необходимый для гидролиза ГТФ. Помимо этого именно большая субъединица рибосомы во время биосинтеза белка удерживает на себе цепь, которая постепенно вырастает.
- · Выполняет рибосома функции механического передвижения субстратов, к коим относятся иРНК и тРНК. Иными словами, они отвечают за транслокацию.
Рисунок 9. Синтез белка.
Каким образом происходит формирование белков? (Рис. 9, 10, 11) Биосинтез белков происходит в несколько этапов. Первый из них - это активация аминокислот. Всего их существует двадцать, при комбинировании их разными методами можно получить миллиарды различных белков. На протяжении данного этапа из аминокислот формируется аминоалиц-т-РНК.
Рисунок 10. Синтез белка (фото).
Данная процедура невозможна без участия АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты). Также для осуществления этого процесса необходимы катионы магния. Второй этап - это инициация полипептидной цепи, или процесс объединения двух субъединиц рибосомы и поставка к ней необходимых аминокислот. В данном процессе также принимают участие ионы магния и ГТФ (гуанозинтрифосфат). Третий этап называется элонгацией. Это непосредственно синтез полипептидной цепи. Происходит методом трансляции. Терминация - следующий этап - это процесс распада рибосомы на отдельные субъединицы и постепенное прекращение синтеза полипептидной цепочки. Далее идет последний этап - пятый - это процессинг. На этой стадии из простой цепи аминокислот формируются сложные структуры, которые уже и представляют собой готовые белки. В данном процессе участвуют специфические ферменты, а также кофакторы.
Рисунок 11. Синтез белка (схема).
Так как рибосома отвечает за синтез белков, то давайте рассмотрим подробнее их структуру. Она бывает первичной, вторичной, третичной и четвертичной. Первичная структура белка - это определенная последовательность, в которой располагаются аминокислоты, формирующие данное органическое соединение. Вторичная структура белка представляет собой сформированные из полипептидных цепочек альфа-спирали и бета-складки. Третичная структура белка предусматривает определенную комбинацию альфа-спиралей и бета-складок. Четвертичная же структура заключается в формировании единого макромолекулярного образования. (Рис. 12) То есть комбинации альфа-спиралей и бета-структур формируют глобулы либо фибриллы. По этому принципу можно выделить два типа белков - фибриллярные и глобулярные.
К первым относятся такие, как актин и миозин, из которых сформированы мышцы. Примерами вторых могут служить гемоглобин, иммуноглобулин и другие. Фибриллярные белки напоминают собой нить, волокно. Глобулярные больше похожи на клубок сплетенных между собой альфа-спиралей и бета-складок. Что такое денатурация? Каждый наверняка слышал это слово.
Рисунок 12. Четвертичная структура белка.
рибосома клетка белок генетический
Денатурация - это процесс разрушения структуры белка - сначала четвертичной, затем третичной, а после - и вторичной. В некоторых случаях происходит и ликвидация первичной структуры белка. Данный процесс может происходить вследствие воздействия на данное органическое вещество высокой температуры. Так, денатурацию белка можно наблюдать при варке куриных яиц. В большинстве случаев этот процесс необратим. Так, при температуре выше сорока двух градусов начинается денатурация гемоглобина, поэтому сильная гипертермия опасна для жизни. Денатурацию белков до отдельных нуклеиновых кислот можно наблюдать в процессе пищеварения, когда с помощью ферментов организм расщепляет сложные органические соединения на более простые.
Рибосомы - это важнейшие компоненты клеток как прокариот, так и эукариот. Строение и функции рибосом связаны с синтезом белка в клетке , т. е. процессом трансляции .
По химическому составу рибосомы представляют собой рибонуклеопротеиды , т. е. состоят из РНК и белков. В рибосомы входит только один тип РНК – рРНК (рибосомальная РНК). Однако существует 4 разновидности ее молекул.
По строению рибосомы - это мелкие, округлой формы, немембранные органоиды клетки. Их количество в разных клетках варьирует от тысяч до нескольких миллионов. Рибосома - это не монолитная структура, она состоит из двух частиц, которые называют большой и малой субъединицами .
В клетках эукариот большинство рибосом прикреплено к ЭПС, в результате чего последняя становится шероховатой.
Большая часть рРНК, составляющая рибосомы, синтезируется в ядрышке. Ядрышко образуют определенные участки разных хромосом, содержащие множество копий генов, на которых синтезируется предшественник молекул рРНК. После синтеза предшественника он видоизменяется и распадается на три части - разные молекулы рРНК.
Одна из четырех типов молекул рРНК синтезируется не в ядрышке, а в ядре на других участках хромосом.
В ядре происходит сборка отдельных субъединиц рибосом, которые затем выходят в цитоплазму, где при синтезе белка объединяются.
По строению обе субъединицы рибосом представляют собой молекулы рРНК, которые принимают определенные третичные структуры (сворачиваются) и инкрустируются десятками различных белков. При этом в состав большой субъединицы рибосом входит три молекулы рРНК (у прокариот - две), а в состав малой - только одна.
Единственная функция рибосом - это обеспечение возможности протекания химических реакций при биосинтезе белка в клетке. Матричная РНК, транспортные РНК, множество белковых факторов в рибосоме занимают определенные положения, что дает возможность эффективно протекать химическим реакциям.
При объединении субъединиц в рибосоме образуются «места» – сайты. Рибосома движется по мРНК и «считывает» кодон за кодоном. В один сайт поступает тРНК с присоединенной к ней аминокислотой, в другом – находится ранее прибывшая тРНК, к которой прикреплена ранее синтезированная полипептидная цепочка. В рибосоме между аминокислотой и полипептидом образуется пептидная связь. В результате полипептид оказывается на «новой» тРНК, а «старая» покидает рибосому. На ее место смещается оставшаяся тРНК вместе со своим «хвостом» (полипептидом). Рибосома сдвигается по мРНК вперед на один триплет, и к нему присоединяется комплементарная тРНК и т. д.
По одной цепи мРНК могут двигаться друг за другом несколько рибосом, образуя полисому .
В бактериальной клетке рибосомы составляют до 30% ее сухой массы: на
одну бактериальную
клетку приходится примерно 10 4 рибосом. В эукариотич. клетках (клетки всех
организмов , за исключением бактерий и синезеленых водорослей) относит. содержание
рибосом меньше, и их кол-во очень сильно варьирует в зависимости от белок-синтезирующей
активности соответствующей ткани или отдельной клетки .
В эукариотич. клетке все
рибосомы цитоплазмы (как мембрано-связанные, так и свободные) образуются в ядрышке;
считается, что там они неактивны. Эукариотич. клетка имеет также специальные
рибосомы в митохондриях (у животных и растений) и хлоропластах (у растений). Рибосомы этих
органелл отличаются от цитоплазматических размерами и нек-рыми функцион. св-вами.
Они образуются непосредственно в этих органеллах.
Различают два осн. типа
рибосом. Всем прокариотич. организмам (бактерии и синезеленые водоросли) свойственны
т. наз. 70S рибосомы, характеризующиеся коэф. (константой) седиментации ок. 70 единиц
Сведберга, или 70S (по коэф. седиментации различают и рибосомы др. типов, а также
субчастицы и биополимеры , входящие в состав рибосом). Их мол. м. составляет 2,5 ·
10 6 , линейные размеры 20-25 нм. По хим. составу это рибонуклеопротеиды;
они состоят только из рРНК и белка (соотношение этих компонентов 2:1). Рибосомная
РНК в рибосомах присутствует гл. обр. в виде Mg-соли (по-видимому, частично и в виде
Са-соли); магния в рибосомах до 2% от сухой массы. Кроме того, в разл. кол-вах (до
2,5%) могут присутствовать также катионы аминов-спермина H 2 N(CH 2) 3 NH(CH 2) 4 NH(CH 2) 3 NH 2 ,
спермидина H 2 N(CH 2) 3 NH(CH 2) 4 NH 2
и др.
По-видимому, рРНК определяет
осн. структурные и функцион. св-ва рибосом, в частности обеспечивает целостность рибосомных
субъединиц, обусловливает их форму и ряд структурных особенностей. Специфич.
пространств. структура рРНК детерминирует локализацию всех рибосомных белков ,
играет ведущую роль в организации функцион. центров рибосом.
Рибосомный синтез белка-многоэтапный процесс. Первая стадия (инициация) начинается с присоединения матричной РНК (мРНК) к малой рибосомной субчастице, не связанной с большой субчастицей. Характерно, что для начала процесса необходима именно диссоциированная рибосома. К образовавшемуся т. наз. инициаторному комплексу присоединяется большая рибосомная субчастица. В стадии инициации участвуют спец. инициирующий кодон (см. Генетический код), инициаторная транспортная РНК (тРНК) и специфич. белки (т. наз. факторы инициации). Пройдя стадию инициации, рибосома переходит к последоват. считыванию кодонов мРНК по направлению от 5"- к 3"-концу, что сопровождается синтезом полипептидной цепи белка , кодируемого этой мРНК (подробнее о механизме синтеза полипептидов см. в ст. Трансляция). В этом процессе рибосома функционирует как циклически работающая мол. машина. Рабочий цикл рибосомы при элонгации состоит из трех тактов: 1) кодонзависимого связывания аминоацил-тРНК (поставляет аминокислоты в рибосому), 2) транспептидации-переноса С-конца растущего пептида на аминоацил-тРНК, т.е. удлинения строящейся белковой цепи на одно звено, 3) транслокации-перемещения матрицы (мРНК) и пептидил-тРНК относительно рибосомы и переход рибосомы в исходное состояние, когда она может воспринять след. аминоацил-тРНК. Когда рибосома достигнет специального
