Функция белков обеспечивается актином миозином. Строение и функции микрофиламентов

Строение скелетной мышцы. Мышечное сокращение. Актин и Миозин.

Скелетные мышцы – удерживают тело в равновесии и осуществляют движения, это наши бицепсы, трицепсы и прочее, то есть то, что мы качаем, занимаясь бодибилдингом. Они способны очень быстро сокращаться, и очень быстро расслабляться, при интенсивной деятельности они довольно быстро утомляются.

Структурной и функциональной единицей скелетной мышцы является мышечное волокно, представляющее собой сильно вытянутую клетку. Длина мышечного волокна зависит от размеров мышцы и составляет от нескольких миллиметров до нескольких сантиметров. Толщина волокна различна 10-100 микрометров.

Мышечные волокна бывают двух видов:

1) Красные волокна - содержат большое количество митохондрий с высокой активностью окислительных ферментов. Сила их сокращений сравнительно невелика, а скорость потребления энергии такова, что им вполне хватает обычного кислородного питания. Они участвуют в движениях, не требующих значительных усилий, - например, в поддержании позы.

2) Белые волокна - значительная сила сокращений, для этого требуется много энергии и уже одного кислорода тут недостаточно, большая активность ферментов расщепляющих глюкозу. Поэтому двигательные единицы, состоящие из белых волокон, обеспечивают быстрые, но кратковременные движения, требующие рывковых усилий.

Мышечная клетка имеет своеобразное строение. Мышечное волокно многоядерно, связано это с особенностью формирования волокна при развитии плода. Образуются они на этапе эмбрионального развития организма из клеток предшественников – миобластов.

Миобласты неоформленные одноядерные мышечные клетки.

Миобласты интенсивно делятся, сливаются и образуют мышечные трубочки с центральным расположением ядер. Затем в мышечных трубочках начинается синтез миофибрилл,

Миофибриллы - цилиндрические сократительные нитки толщиной 1 - 2 миктометра, идущие вдоль от одного конца мышечной клетки до другого.

И завершается формирование волокна миграцией ядер на окраины клеток. Ядра мышечного волокна к этому времени уже теряют способность к делению, и занимаются только функцией генерации информации для синтеза белка.
Но не все миобласты идет по пути слияния, часть из них обособляется в виде так называемых клеток-спутников, которые располагаются на поверхности мышечного волокна, в оболочке которая окружает мышечную клетку. Эти клетки, их называют еще Клетки-Сателлиты, в отличии от мышечных волокон, не утрачивают способность к делению на протяжении всей жизни, что обеспечивает увеличение мышечное массы волокон и их обновление. Восстановление мышечных волокон при повреждении мышцы возможно благодаря этим клеткам. При гибели волокна, скрывающиеся в его оболочке, клетки-сателлиты активизируются, делятся и преобразуются в миобласты. Миобласты сливаются друг с другом и образуют новые мышечные волокна, в которых затем начинается сборка миофибрилл. То есть при регенерации полностью повторяются события эмбрионального развития мышц. (как при рождении).

Механизм сокращения мышечного волокна.

Разберем подробней строение миофибрилл, этих ниток которые растягиваются параллельно друг другу в мышечных клетках, число которых в одном таком волокне может достигать пару тысяч. Миофибриллы обладают способностью уменьшать свою длину при поступлении нервного импульса, стягивая тем самым мышечное волокно.
Чередование светлых и темных полос в миофибрильной нити определяется упорядоченным расположением по длине миофибриллы толстых нитей белка миозина и тонких нитей белка актина:

Толстые нити содержатся только в темных участках (А-зона), светлые участки (I-зона) не содержат толстых нитей, в середине I-зоны находится Z-диск – к нему крепятся тонкие нити актина. Участок миофибриллы, состоящий из А-зоны и двух половинок I-зоны, называют - саркомером . Саркомер - это базовая сократительная еденица мышцы. Границы саркомеров в соседних миофибриллах совпадают, поэтому вся мышечная клетка приобретает регулярную исчерченность.

Миозин - белок сократительных волокон мышц. Его содержание в мышцах около 40% от массы всех белков (для примера, в других тканях всего 1-2%). Молекула миозина представляет собой длинный нитевидный стержень, как будто сплетенные две веревки образующие на одном конце две грушевидные головки.

Актин так же белок сократительных волокон мышц, гораздо меньший по разному чем миозин, и занимающий всего 15-20% от общей массы всех белков. Крепится к Z-диску.Представляет собой сплетенные две нитки в стержень, с канавками, в которых залегает двойная цепочка другово белка - тропомиозина . Основной его функцией является блокировка сцепления миозина с актином, в расслабленном состоянии мышц.

Сокращение длины саркомера происходит путем втягивания тонких нитей актина между толстыми нитями миозина. Скольжение нитей актина вдоль нитей миозина происходит благодаря наличию у нитей миозина боковых ответвлений. Головка миозинового мостика сцепляется с актином и изменяет угол наклона к оси нити, тем самым как бы продвигая нить миозина и актина относительно друг друга, затем отцепляется, сцепляется вновь и вновь совершает движение.

Перемещение миозиновых мостиков можно сравнить с гребками весел на галерах. Как перемещение галеры в воде происходит благодаря движению весел, так и скольжение нитей происходит благодаря гребковым движениям мостиков, существенное отличие состоит лишь в том, что движение мостиков не синхронное. При поступлении нервного импульса клеточная мембрана меняет полярность заряда, и из специальных цистерн (эндоплазматического ретикулума), расположенных вокруг каждой миофибриллы вдоль всей ее длины, в саркоплазму выбрасываются ионы кальция (Са++).
Под воздействием Са++ нить тропомиозина входит глубже в канавку и освобождает места для сцепления миозина с актином, мостики начинают цикл гребков. Сразу после высвобождения Са++ из цистерн он начинает закачиваться обратно, концентрация Са++ в саркоплазме падает, тропомиозин выдвигается из канавки и блокирует места сцепления мостиков – волокно расслабляется. Новый импульс опять выбрасывает Са++ в саркоплазму и все повторяется. При достаточной частоте импульсации (не менее 20 Гц) отдельные сокращения почти полностью сливаются, то есть достигается состояние устойчивого сокращения, называемое тетаническим сокращением.

Строение мышцы

Мышечное сокращение

Реснички и жгутики

Реснички и жгутики — органеллы специалъного значения, учасйвующие в процессах движения, — представляют собой выросты цитоплазмы, основу которых составляет картс из микротрубочек, называемй осевой нитью, или аксонемой (от греч. axis — ось и nema — нить). Длина ресничек равна 2-10 мкм, а их количество на поверхности одной реснитчатой клетки может достигать нескольких сотен. В единственном типе клеток человека, имеюпщх жгутик – спермиях – содержится только по одному жгутику длиноп 50-70 мкм. Аксонема образована 9 периферическими парами микротрубочек одной центрально расположенной парой; такое строение описьшается формулой (9 х 2) + 2 (рис. 3-16). Внутри каждой периферической пары за счет частичного слияния микротрубочек одна из них (А) полная, вторая (В) – неполная (2-3 димера обшие с микротрубочкой А).

Центральная пара микротрубочек окружена центральной оболоч-кой, от которой к периферическим дублетам расходятся радиальные сггицы- Периферические дублеты связаны друг с другом мостиками нексина, а от микротрубочки А к микротрубочке В соседнего дублета отходят "ручки" из белка динеина (см. рис. 3-16), который обладает активностью АТФазы.

Биение реснички и жгутика обусловлено скольжением соседних дублетов в аксонеме, которое опосредуется движением динеиновых ручек. Мутации, вызывающие изменения белков, входящих в состав ресничек и жгутиков, приводят к различным нарушениям функции соответствуюших клеток. При синдроме Картагенера (синдроме неподвижных ресничек), обычно обусловленном отсутствием динеиновых ручек; больные страдают хроническими заболеваниями дыхательной системы (связанными с нарушением функции очищения поверхности респираторного эпителия) и бесплодием (вследствие неподвижности спермиев).

Базальное тельце, по своему строению сходное с центриолью, лежит в основании каждой реснички или жгутика. На уровне апикального конца тельца микротрубочка С триплета заканчивается, а микротрубочки А и В продолжаются в соответствующие микротрубочки аксонемы реснички или жгутика. При развитии ресничек или жгутика базальное тельце играет роль матрицы, на которой поисходит сборка компонентов аксонемы.

Микрофиламенты — тонкие белковые нити диаметром 5-7 нм, лежащие в цитоплазме поодиночке, в виде септей или пучками. В скелетной мышце тонкие микрофиламенты образуют упорядоченные пучки, Взаимодействуя с более толстыми миозиновыми филаментами.

Кортикольноя (терминальная) сеть — зона сгущения микрофиламентов под плазмолеммой, характерная для болышнства клеток. В этой сети микрофиламенты переплетены между собой и "сшиты" друг с другом с помощью особых белков, самым распространенным из которых является филамин. Кортикальная сеть препятствует резкой и внезапной деформацш клетки при механических воздействиях и обеспечивает плавные изменения ее формы путем перестройки, которая облегчается актин-ростворяющими (преобразующими) ферментами.

Прикрепление микрофиламентов к плазмолемме осуществляется благодаря их связи с ее интегральными ("якорными") белками интегринами) — непосредственно или через ряд промежуточных белков талин, винкулин и α-актинин (см. рис. 10-9). Помимо этого, актиновые микрофиламенты прикрепляются к трансмембранным белкам в особых участках плазмолеммы, называемых адгезионными соединениями или, фокальными контактами, которые связывают клетки друг с другом или клетки с компонентами межклеточного вещества.

Актин — основной белок микроиламентов — встречается в мономерной форме (G-, или глобулярный актин), которая способна в присутствии цАМФ и Са2+ полимеризоваться в длишые цепи (F-, или фибриллярный актин). Обычно молекула актина имеет вид двух спирально скрученных нитей (см. рис. 10-9 и 13-5).

В микрофиламентах актин взаимодействует с рядом актин-связывающих белков (до нескольких десятков видов), выполняющих различные функции. Некоторые из них регулируют степень полимеризации актина, другие (например, филамин в кортикальной сети или фимбрин и виллин в микроворсинке) способствуют связьшанию отдельных микрофиламентов в системы. В немышечных клетках на актин приходится примерно 5-10% содержания белка, лишь около половины его организовано в филаменты. Микрофиламенты более устойчивы к физическим и химическим воздействиям, чем микротрубочки.

Функции микрофиламентов:

(1) обеспечение сократимости мышечных клеток (при взаимодействиис миозином);

(2) обеспечение функций, связанных с кортикальным слоем цитоплазмы и плазмолеммой (экзо- и эндоцитоз, образование псевдоподий и миграция клетки);

(3) перемещение внутри цитоплазмы органелл, транспортных пузырьков и других структур благодаря взаимодействию с некоторьай белками (минимиозином), связанными с поверхностью этих структур;

(4) обеспечение определенной жесткости клетки за счет наличия кортикальной сети, которая препятствует действию деформаций, но сама, перестраиваясь, способствует изменениям клеточной формы;

(5) формирование сократимой перетяжки при цитотомии, завершающей клеточное деление;

(6) образование основы ("каркаса") некоторых органелл (микроворсинок, стереоцилий);

(7) участие в организации структуры межклеточных соединений (опоясывающих десмосом).

Микроворсинки – пальцевидные выросты цитоплазмы клетки диаметром 0.1 мкм и длиной 1 мкм, основу которых образуют актиновые микрофиламенты. Микроворсинки обеспечивают многократное увеличение площади поверхности клетки, на которой происходит расщепление и всасывание веществ. На апикальной поверхности некоторых клеток, активно участвуюхщх в указанных процессах (в эпителии тонкой кишки и почечных канальцев) имеется до нескольких тысяч микроворсинок, образующих в совокупности щеточную каемку.

Рис. 3-17. Схема ультраструктурной организации микроворсинки. АМФ – актиновые микрофиламенты, АВ – аморфное вещество (апикальной части микроворсинки), Ф, В – фимбрин и виллин (белки, образующие поперечные сшивки в пучке АМФ), мм – молекулы минимиозина (прикрепляющие пучок АМФ к плазмолемме микроворсинки), ТС – терминальная сеть АМФ, С – спектриновые мостики (прикрепляют ТС к плазмолемме), МФ – миозиновые филаменты, ПФ – промежуточные филаменты, ГК – гликокаликс.

Каркас каждой микроворсинки образован пучком, содержащим около 40 микрофиламентов, лежащих вдоль ее длинной оси (рис. 3-17). В апикалъной части микроворсинки этот пучок закреплен в аморфном веществе. Его жесткость обусловлена поперечными сшивками из белков фимбрина и виллина, изнутри пучок прикрешюн к плазмолемме микроворсинки особыми белковыми мостиками (молекулами минимиозина. У основания микроворсинки микрофиламенты пучка вплетаются в терминальную сеть, среди элементов которой имеются миозиновые филаменты. Взаимодействие актиновых и миозиновых филаментов терминальной сети, вероятно, обусловливает тонус и конфигурацию микроворсинки.

Стереоцилии – видоизмененные длинные (в некоторых клетках – ветвяшиеся) микроворсинки – выявляются значительно реже, чем микроворсинки и, подобно последним, содержат пучок микрофиламентов.

⇐ Предыдущая123

Читайте также:

Микрофиламенты, микротрубочки и промежуточные филаменты как основные компоненты цитоскелета.

Актиновые микрофиламенты — структура, функции

Актиновые микрофиламенты представляют собой полимерные нитевидные образования диаметром 6-7 нм, состоящие из белка актина. Эти структуры обладают высокой динамичностью: на конце микрофиламента, обращенном к плазматической мембране (плюс-конец), идет полимеризация актина из его мономеров в цитоплазме, тогда как на противоположном (минус-конец) происходит деполимеризация.
Микрофиламенты , таким образом, обладают структурной полярностью: рост нити идет с плюс-конца, укорочение - с минус-конца.

Организация и функционирование актинового цитоскелета обеспечиваются целым рядом актинсвязывающих белков, которые регулируют процессы полимеризации -деполимеризации микрофиламентов, связывают их друг с другом и придают контрактильные свойства.

Среди таких белков особое значение имеют миозины.

Взаимодействие одного из их семейства - миозина II с актином лежит в основе мышечного сокращения, а в немышечных клетках придает актиновым микрофиламентам контрактильные свойства - способность к механическому напряжению. Эта способность играет исключительно важную роль во всех адгезионных взаимодействиях.

Формирование новых актиновых микрофиламентов в клетке происходит путем их ответвления от предшествующих нитей.

Чтобы новый микрофиламент смог образоваться, необходима своеобразная «затравка». В ее формировании ключевую роль играет белковый комплекс Аф 2/3, включающий два белка, весьма сходных с актиновыми мономерами.

Будучи активированным , комплекс Аф 2/3 прикрепляется к боковой стороне предсуществующего актинового микрофиламента и изменяет свою конфигурацию, приобретая способность присоединить к себе еще один мономер актина.

Так возникает «затравка», инициирующая быстрый рост нового микрофиламента, отходящего в виде ответвления от боковой стороны старой нити под углом около 70°, тем самым в клетке формируется разветвленная сеть новых микрофиламентов.

Рост отдельных нитей вскоре заканчивается, нить разбирается на отдельные АДФ-содержащие мономеры актина, которые после замены в них АДФ на АТФ вновь вступают в реакцию полимеризации.

Актиновый цитоскелет играет ключевую роль в прикреплении клеток к внеклеточному матриксу и друг к другу, в формировании псевдоподий, с помощью которых клетки могут распластываться и направленно перемещаться.

— Вернуться в раздел « онкология»

  1. Метилирование генов-супрессоров как причина гемобластозов — опухолей крови
  2. Теломераза — синтез, функции
  3. Теломера — молекулярная структура
  4. Что такое теломерный эффект положения?
  5. Альтернативные способы удлинения теломер у человека — иммортализация
  6. Значение теломеразы в диагностике опухолей
  7. Методы лечения рака влиянием на теломеры и теломеразу
  8. Теломеризация клеток — не ведет к злокачественной трансформации
  9. Адгезия клеток — последствия нарушения адгезивных взаимодействий
  10. Актиновые микрофиламенты — структура, функции

Микрофиламенты (тонкие филаменты) - компонент цитоскелета эукариотических клеток. Они тоньше микротрубочек и по строению представляют собой тонкие белковые нити диаметром около 6 нм.

Основным белком, входящим в их состав, является актин . Также в клетках может встречаться миозин. В связке актин и миозин обеспечивают движение, хотя в клетке это может делать и один актин (например, в микроворсинках).

Каждый микрофиламент представляет собой две перекрученные цепочки, каждая из которых состоит из молекул актина и других белков в меньших количествах.

В некоторых клетках микрофиламенты образуют пучки под цитоплазматической мембраной, разделяют подвижную и неподвижную часть цитоплазмы, участвуют в эндо- и экзоцитозе.

Также функциями являются обеспечение движения всей клетки, ее компонентов и др.

Промежуточные филаменты (встречаются не во всех клетках эукариот, их нет у ряда групп животных и всех растений) отличаются от микрофиламентов большей толщиной, которая составляет около 10 нм.

Микрофиламенты, их состав и функции

Они могут строиться и разрушаться с любого конца, в то время как тонкие филаменты полярны, их сборка идет с «плюс»-конца, а разборка - с «минус» (также как у микротрубочек).

Существуют различные типы промежуточных филаментов (отличаются по белковому составу), один из которых содержится в клеточном ядре.

Белковые нити, формирующие промежуточный филамент, антипараллельны.

Этим объясняется отсутствие полярности. На концах филамента находятся глобулярные белки.

Образуют своеобразное сплетение около ядра и расходятся к периферии клетки. Обеспечивают клетке возможность противостоять механическим нагрузкам.

Основной белок- актин.

Актиновые микрофиламенты.

Микрофиламенты в общем.

Встречаются во всех клетках эукариот.

Расположение

Микрофиламенты образуют пучки в цитоплазме подвижных клеток животных и образую кортикальный слой (под плазматической мембраной).

Основной белок- актин.

  • Неоднородный белок
  • Встречается в разных изоформах, кодируется разными генами

У млекопитающих 6 актинов: один в скелетных мышцах, один –в сердечной, два типа в гладких, два немышечных (цитоплазматических) актина=универсальный компонент любых клеток млекопитающих.

Все изоформы близки по аминокислотным последовательностям, вариантны лишь концевые участки.(они определяют скорость полимеризации, НЕ влияют на сокращение)

Свойства актина:

  • М=42 тыс;
  • в мономерной форме имеет вид глобулы, содержащей молекулу АТФ (G-актин);
  • полимеризация актина => тонкая фибрилла (F-актин, представляет пологую спиральную ленту);
  • актиновые МФ полярны по своим свойствам;
  • при достаточной концентрации G-актин начинает самопроизвольно полимеризоваться;
  • очень динамические структуры, которые легко разбираются и собираются.

При полимеризации (+) конец нити микрофиламента быстро связывается с G-актином => растет быстрее

(–) конца.

Малая концентрация G-актина=> F-актин начинает разбираться.

Критическая концентрация G-актина=>динамическое равновесие (микрофиламент имеет постоянную длину)

На растущий конец прикрпеляются мономеры с АТФ, в процессе полимеризации происходит гидролиз АТФ, мономеры стаются связанными с АДФ.

Молекулы актина+атф прочнее взаимодействуют друг с другом, чем мономеры, связанные с АДФ.

Стабильность фибриллярной системы поддерживается:

  • белком тропомиозином (придает жесткость);
  • филамином и альфа-актинином.

Микрофиламенты

Образуют поперечные скрепки между нитями f-актина=>сложная трехмерная сеть(придает гелеобразное состояние цитоплазме);

  • Белки, прикрепляющиеся к концам фибрилл, предотвращающие разборку;
  • Фимбрин (связывают филаменты в пучки);
  • Комплекс с миозинами= акто-миозиновый комплекс, способный к сокращению при расщеплении АТФ.

Функции микрофиламентов в немышечных клетках:

Быть частью сократительного аппарата;

Основными белками мышц являются актин и миозин

Массу мышечных фибрилл составляют вода (75%) и белки (более 20%). Основными представителями мышечных белков являются актин и миозин, среди которых на долю миозина приходится 55%.

Этот белок (ММ 460 кДа) имеет форму асимметричного гексамера. Молекула миозина имеет вытянутую часть, состоящую из двух спиралей, накрученных одна на другую. Каждая спираль имеет на одном конце глобулярную головку. Гексамер (6 субъединиц) включает одну пару тяжелых цепей (ММ 200 кДа) и две пары легких цепей (ММ 15-27 кДа). Тяжелые цепи состоят из линейно вытянутого, a-спирализованного С-концевого домена (1300 аминокислотных остатков) и N-концевого домена глобулярной формы (около 800 аминокислотных остатков). Два a-спирализованных домена, принадлежащих двум тяжелым цепям, образуют вместе устойчивую суперспиральную структуру с двумя глобулярными головками (рис.17.8).

Полная молекула миозина содержит также 4 сравнительно небольших полипептидных цепи (ММ 16-24 кДа), которые связаны с глобулярными головками. В отличие от актина миозин скелетных мышц обладает ферментативной активностью и катализирует гидролиз АТФ, связываясь с F-актином. Все легкие цепи связывают Са 2+ , фосфорилируются с помощью специальной киназы и, в целом, принимают участие в регуляции активности миозиновой АТФ-азы.

Рис.17.8 . Схематическое изображение строения толстых нитей. Показана пространственная конфигурация миозина.

В молекуле миозина имеются несколько важных в функциональном отношении участков. Недалеко от середины линейной суперспирализованной зоны находится место, в котором происходит расщепление молекулы под действием трипсина. Этот фермент как бы разрезает молекулу на 2 части: одна содержит глобулярные головки и некоторую часть суперспирализованной зоны; другая состоит из оставшейся порции суперспирализованной зоны со стороны С-конца. Часть, содержащая головку, получила название "тяжелый меромиозин" (ММ 350 кДа). С-концевой фрагмент называется "легкий меромиозин" (ММ 125 кДа).

Значение места действия трипсина на молекулу миозина заключается в том, что оно удивительно совпадает с тем местом в молекуле миозина, которое работает как своеобразный шарнир, превращая химическую энергию АТФ в чисто механическое явление сокращения - расслабления. Другой важный участок, выполняющий аналогичную роль, подвержен действию ещё одного протеолитического фермента - папаина. Папаин разрезает молекулу миозина очень близко к глобулярным головкам. Получается два фрагмента и именно тот из них, где находится головка, проявляет АТФ-азную активность.


Из миозина образуются толстые нити. Толстая нить состоит, приблизительно, из 400 молекул миозина, по 200 с каждой стороны от М-линии. Эти молекулы удерживаются в связке с помощью С белка ("скрепочного" белка), белка М-линии и гидрофобного взаимодействия между собой. В точке, локализованной в месте действия трипсина, тяжелый меромиозин отклоняется от основной оси толстой нити, образуя острый угол. Благодаря этому головка тесно сближается с актином тонких нитей, локализованных в пространстве между толстыми нитями. Важнейшим молекулярным событием, предшествующим мышечному сокращению, является регулируемое связывание головок миозина с актином тонких нитей. В последующем происходит быстрое изменение конформации миозина вокруг уже упоминавшихся своеобразных "шарнирных" точек, и связанный актин перемещается в направлении М-линии.

Доля актина в общей массе мышечных белков составляет 25%. Это глобулярный белок-мономер с ММ 43 кДа, получивший название G-актин. В присутствии ионов магния и физиологической концентрации ионов в растворе G-актин полимеризуется с образованием нерастворимой нити., которая называется F-актин (рис.17.9). Два F-актиновых полимера накручиваются друг на друга в виде спирали. Так формируется основная структура тонкой нити. Волокно F-актина имеет толщину 6-7 нм и повторяющуюся структуру с периодичностью 35,5 нм. Ни G-, ни F-актин не обладают никакой каталитической активностью.

Рис. 17.9. Структура F-актина

Каждая субъединица G-актина имеет центр связывания АТФ/АДФ, который принимает участие в полимеризации тонкой нити. После окончания полимеризации тонкая нить покрывается и стабилизируется белком - b-актинином. Вдобавок к центру связывания нуклеотидов на каждой молекуле G-актина имеется высокоаффинный центр связывания головки миозина. Регуляцию его работы в скелетной и сердечной мышцах осуществляют дополнительные белки тонкой нити. Таким образом, дополнительные белки контролируют сократительный цикл.

Вопрос 31. Микрофиламенты и внутриклеточные движения

Теория происхождения митохондрий и пластид

Митохондрии и пластиды занимают в эукариотической клетке совершенно особое положение. Они имеют собственную генетическую систему, размножаются относительно независимо от деления всей клетки и ядра и отграничены от остальной протоплазмы двойной мембраной.

Согласно гипотезе эндосимбиоза, они являются потомками прокариот, сходных с бактериями или сине-зелеными водорослями, которые, вероятно, в результате фагоцитоза проникли в гетеротрофные анаэробные клетки и стали в них жить как симбионты.

Моделью может служить явление эндоцитоза у некоторых грибов, жгутиковых и амеб: клетки сине-зеленых водорослей фагоцитируются, окружаются двумя мембранами (собственной внутренней и наружной, происходящей из плазмолеммы клетки-хозяина) и сохраняют способность к фотосинтезу.

Согласно другим представлениям, митохондрии и пластиды происходят из выпячиваний плазматической мембраны, которыми были окружены либо части еще примитивного генома, либо плазмиды.

Микрофиламенты представляют собой очень тонкие и длинные нитевидные белковые структуры, встречающиеся во всей цитоплазме. Они обусловливают вязко-эластичную, тиксотропную консистенцию цитоплазмы и обеспечивают внутриклеточные движения, включая сокращение фибрилл в мышечных волокнах.

Функции микрофиламентов:

  • ответственны за перемещение: хлоропластов, которые могут изменять свое положение в зависимости от освещения;
  • клеточных ядер;
  • пузырьков;
  • участвуют: в фагоцитозе (но, не в пино- или экзоцитозе); в образовании перетяжки при клеточном делении (здесь действует кольцо из пучков микрофиламентов, опоясывающих клетку); в движении хроматид и хромосом при делении ядра.

Внутриклеточное движение возникает при взаимодействии микрофиламентов из актина (актиновых нитей) с миозином.

Актин - глобулярный белок, он составляет 5-15 % всего клеточного белка и является важнейшим белком эукариотических клеток. Глобулярный актин (гамма-актин) полимеризуется в актиновые филаменты (F-актин), состоящие из двух закрученных друг около друга спиралей (диаметр - около 6 нм, длина - несколько мкм). Актин образует трехмерную сеть из большого числа нитей или пучки не менее чем из 20 нитей. В клетке существует обратимое равновесие: гамма-актин - F-актин - пучки F-актина.

Миозин в эукариотических клетках содержится в меньшем количестве (0,3-1,5 % клеточного белка), чем актин. Нитевидная молекула миозина (молекулярная масса более 450 000, длина 150 нм) состоит из двух больших и нескольких малых субъединиц, образующих длинную двойную спираль. Один конец этой спирали несет две головки. Конец с головками катализирует расщепление АТФ (миозиновая АТФаза) и может специфически связываться с актином. Актин активирует АТФазу. При расщеплении АТФ освобождается энергия, необходимая для внутриклеточных движений.



Что касается прокариот , то у сине-зеленых водорослей, способных к скользящему движению, и у бактерий существуют микрофиламенты (диаметром 4-6 нм) неизвестной химической природы, актиновые же нити имеются среди бактерий только у микоплазм, которые тоже обладают скользящим движением.


2. Роль актина и миозина в разных типах эукариотических клеток

В мышечных клетках молекулы миозина объединены в толстые (до 20 нм) миозиновые фрагменты (нити). Актиновые и миозиновые нити образуют в мышечных клетках сократимый актомиозиновый комплекс.

В клетках немышечного типа миозиновые филаменты не обнаружены (исключение составляют лишь некоторые амебы). Однако после выделения из этих клеток миозин может полимеризоваться в филаменты. Выделенный из клеток немышечного типа комплекс F-актина с миозином, не соединенным в филаменты, расщепляет АТФ и при этом сокращается. Это сокращение способен тормозить третий белок с большой молекулярной массой (270 000), соединяющий нити актина в сеть.

Тормозящий белок образует вместе с актиновыми филаментами относительно жесткую сеть (цитоскелет). При локальном изменении среды (повышение рН или концентрации Са+2) тормозящий белок отделяется от актина, а миозин в этом случае может присоединяться к концам актиновых нитей; филаменты смещаются относительно друг друга и объединяются в пучки, что приводит к сокращению.


3. Движение протоплазмы в эукариотических клетках

Движение протоплазмы наблюдается почти во всех эукариотических клетках (его скорость составляет 1...6 см/ч). Органеллы перемещаются вместе с протоплазмой, не течет только эктоплазма. Этот процесс лежит в основе амебоидного движения. В растительных клетках может создаваться бесконечный ток протоплазмы вокруг центральной вакуоли. У амеб происходят локальные сокращения сети из актиновых (и миозиновых, если они имеются) филаментов, благодаря чему эндоплазма оттесняется в другой участок клетки.

В гигантских клетках некоторых водорослей с бесконечным вращательным течением протоплазмы пучки актиновых филаментов лежат на границе экто- и эндоплазмы - именно там, где, как полагают, должны действовать движущие силы.

Белковый состав мышечной ткани весьма сложен. Уже с давних пор он изучается многими учеными. Основоположник отечественной биохимии А. Я. Данилевский, исследуя белки мышечной ткани, дал правильное представление о физиологической роли ряда белков и о значении сократительного белка миозина, содержащегося в миофибриллах.
В дальнейшем миозин исследовали В. А. Энгельгардт, И. И. Иванов и другие советские ученые. Большой вклад в изучение мышечного сокращения внес венгерский ученый Сцент-Джордьи. Другой венгерский ученый Штрауб открыл белок мышц актин.
Изучение мышечной ткани следует начинать с белков, так как на их долю приходится около 80% сухого остатка мышечной ткани. В соответствии с морфологической структурой мышечного волокна белки распределяются следующим образом:

Из приведенной схемы видно, что белковый состав мышечной ткани очень разнообразен. В саркоплазме содержится четыре белка: миоген, миоальбумин, глобулин X и миоглобин. В миофибриллах содержится комплекс, состоящий из актина и миозина, называемый актомиозином. Все белки саркоплазмы называются внутриклеточными, а белки сарколеммы - внеклеточными, В ядрах содержатся нуклеопротеиды, в сарколемме - коллаген и эластин. Если учесть, что в мышечной ткани, кроме того, содержится еще значительное количество различных ферментов и каждый из них является особым белком, то белковый состав мышечной ткани оказывается еще более сложным.

Миозин


Основным белком мышечной ткани является миозин. Он составляет почти половину всех белков мышечной ткани, причем он встречается в мышцах всех млекопитающих, птиц и рыб. По пищевой ценности он является полноценным белком. В табл. 7 приведен аминокислотный состав миозина быка.


Миозин был детально изучен советскими биохимиками, обнаружившими, что он является не только структурным белком мышечной ткани, т. е. белком, участвующим в построении клетки, но и ферментом - аденозинтрифосфатазой, катализирующей реакцию гидролиза АТФ. При этом образуются АДФ (аденозинди-фосфорная кислота) и фосфорная кислота и выделяется большое количество энергии, используемой при мышечной работе.
Миозин получен в чистом кристаллическом виде. Молекулярный вес его очень большой, примерно 1,5 млн. Кристаллический миозин при полном отсутствии солей прекрасно растворим в воде. Ho достаточно добавить к воде ничтожное количество какой-либо соли, например хлористого натрия, как он полностью теряет способность растворяться и растворение наступает уже при концентрации хлористого натрия около 1%. Однако по отношению к солям, например к сернокислому аммонию, миозин ведет себя как типичный глобулин.
При извлечении белков мяса водой миозин не переходит в раствор. При обработке мяса солевыми растворами он обнаруживается в солевой вытяжке. При разведении водой солевого раствора миозина уменьшается концентрация соли и миозин начинает выпадать в осадок. Миозин высаливается при полном насыщении хлористым натрием и сернокислым магнием (высаливание производят кристаллической солью, иначе добиться полного насыщения невозможно).
Изоэлектрическая точка миозина находится при pH 5,4-5,5.
Миозин обладает свойством вступать в особые связи с различными веществами, в первую очередь с белками, с образованием комплексов. Особую роль в деятельности мышц играет комплекс миозина с актином - актомиозин.

Актин и актомиозин


Белок актин может существовать в двух формах: фибриллярной и глобулярной. В покоящейся мышце актин находится в фибриллярной форме; при мышечном сокращении он переходит в глобулярную. Большое значение в этом превращении имеют аденозинтрифосфорная кислота и соли.
В мышечной ткани содержится 12-15% актина. В раствор он переходит при длительном извлечении солевыми растворами; при кратковременном извлечении он остается в строме. Молекулярный вес актина около 75 000.
При смешивании растворов актина и миозина образуется комплекс, называемый актомиозином, из которого в основном построены миофибриллы. Этот комплекс отличается высокой вязкостью, способен резко сжиматься при определенных концентрациях ионов калия и магния (0,05 м KCl >и 0,001 м MgCl2) в присутствии аденозинтрифосфата. При более высоких концентрациях солей (0,6 м KCl) актомиозин при добавлении АТФ распадается на актин и миозин. Вязкость раствора при этом заметно снижается.
По представлениям Сцент-Джордьи сжатие актомиозина под действием АТФ лежит в основе сокращения живой мышцы.
Актомиозин, как подлинный глобулин, не растворим в воде. При обработке мяса солевыми растворами в раствор переходит актомиозин с неопределенным содержанием актина в зависимости от длительности извлечения.

Глобулин X


В мышечной ткани содержится около 20% глобулина X от всего количества белка. Он является типичным глобулином, т. е. не растворяется в воде, но растворяется в солевых растворах средней концентрации; осаждается из растворов при половине насыщения сернокислым аммонием (1 объем раствора белка и 1 объем насыщенного раствора сернокислого аммония), хлористым натрием при полном насыщении.

Mиоген


В мышечной ткани содержится около 20% миогена от всего количества белка. Его нельзя отнести к типичным альбуминам или глобулинам, так как он растворяется в воде, недостаточно высаливается хлористым натрием и сернокислым магнием при насыщении (кристаллической солью), в то же время осаждается сернокислым аммонием при 2/3 насыщения (1 объем белкового раствора и 2 объема насыщенного раствора сернокислого аммония). Этот белок был получен в кристаллическом виде. Молекулярный вес миогена 150 000.
В. А. Энгельгардт обнаружил у миогена способность катализировать одну из важнейших реакций, протекающих в процессе гликолиза мышечной ткани. Этим открытием впервые было показано, что ферментативной активностью могут обладать структурные белки, т. е. белки, участвующие в построении тканей.

Mиоальбумин


В мышечной ткани содержится около 1-2% миоальбумина от всего количества белка. Он является типичным альбумином, т. е. растворяется в воде, не осаждается хлористым натрием при насыщении, но осаждается сернокислым аммонием.

Mиоглобин


Миоглобин - сложный белок хромопротеид с молекулярным весом 16 900. При гидролизе он распадается на белок глобин и небелковую группу гем. Миоглобин окрашивает мышцы в красный цвет; от гемоглобина он отличается белковой частью; простетическая группа у них одинакова.
При окислении гем переходит в гематин, а в присутствии соляной кислоты - в гемин. По содержанию гемина можно судить о количестве миоглобина в мышечной ткани.
Содержание гемина в мышцах крупного рогатого скота колеблется от 42 до 60 мг на 100 г ткани; в мышцах свиней его значительно меньше - от 22 до 42 мг на 100 г ткани, поэтому они слабее окрашены.
Миоглобин, как и пигменты крови, имеют характерный спектр поглощения.
Принцип получения спектров поглощения окрашенных веществ, в частности пигментов мяса и крови, состоит в том, что световая энергия, проходя через раствор пигмента, поглощается этим раствором. При этом происходит так называемая абсорбция (поглощение) света, которую можно обнаружить спектроскопом.
Характерные полосы поглощения для пигментов мышечной ткани и крови находятся в пределах от 400 до 700 ммк. В этом интервале волны воспринимаются нашим глазом, и мы можем увидеть посредством спектроскопа в спектре темные полосы, получающиеся благодаря абсорбции света с определенной длиной волны.


Поглощение света окрашенными веществами можно определить количественно спектрофотометром. Полученные результаты принято выражать графически. В этом случае по оси абсцисс откладывают длину волны света, а по оси ординат - количество света в процентах, прошедшее через раствор. Чем меньше прошло света, тем больше поглотилось его окрашенным веществом. Полное пропускание света раствором принимается за 100%.
На рис. 10 показано поглощение (абсорбция) света раствором оксимиоглобина; из него видно, что оксимиоглобин имеет две ярко выраженные характерные полосы поглощения в видимой области спектра, т. е. два участка, в которых он меньше всего пропускает света и, следовательно, больше всего поглощает света. Максимумы этих участков находятся при двух длинах волн; λ 585 ммк и λ 545 ммк,
На рис. 11 показана для сравнения спектрофотометрическая кривая оксигемоглобина.
Миоглобин обладает большей способностью связываться с кислородом, чем гемоглобин крови. Посредством миоглобина мышечная ткань снабжается кислородом. В работающих мышцах миоглобина содержится больше, так как в них окисление протекает интенсивнее. Известно, что мышцы ног сильнее окрашены, чем спинная мышца; мышцы работающих волов окрашены также сильнее, чем неработающих животных. Особенно это заметно у птиц, грудные мышцы которых, являясь нерабочими, почти не окрашены.

Коллаген и эластин


Коллаген и эластин - соединительнотканные белки не растворимые в воде и солевых растворах. Они образуют сарколемму - тончайшую оболочку мышечного волокна.

Нуклеопротеиды


Нуклеопротеиды - белки, составляющие клеточное ядро. Характерной особенностью их является способность растворяться в растворах слабых щелочей. Это объясняется тем, что в их молекуле содержится простетическая группа, имеющая кислотные свойства.

Разделение белков мышечной ткани


При обработке мышечной ткани солевыми растворами средней концентрации ее белки можно разделить на белки стромы и белки плазмы. Под стромой понимают не растворимую в солевом растворе структурную основу мышечной ткани, которая состоит главным образом из белков сарколеммы (см. схему).


Растворимость внутриклеточных белков мышечной ткани различна. Например, актомиозин и глобулин X не растворяются в воде и легче осаждаются из солевых растворов сернокислым аммонием и хлористым натрием, чем миоген. Миоген растворяется в воде подобно миоальбумину, но отличается от него по высаливаемости.
Растворимость белков мышечной ткани в растворах солей при нейтральной реакции и их осаждаемость приведены в табл. 8.


При посоле, варке и других видах технологической обработки мяса происходит потеря белковых веществ. Величины потерь белков обусловлены различными растворимостью и осаждаемастью их.
Зная свойства белков, можно подобрать такие условия, при которых потери будут наименьшими. Поэтому на изучение указанных свойств белков должно быть обращено особое внимание.