Olbaltumvielu funkciju nodrošina aktīna miozīns. Mikrofilamentu struktūra un funkcijas

Skeleta muskuļu struktūra. Muskuļu kontrakcija. Aktīns un miozīns.

Skeleta muskuļi- uzturiet ķermeni līdzsvarā un veiciet kustības, tie ir mūsu bicepsi, tricepsi un tā tālāk, tas ir, tas, ko mēs sūknējam, nodarbojoties ar kultūrismu. Viņi spēj ļoti ātri sarauties un ļoti ātri atpūsties, intensīvi darbojoties, viņi diezgan ātri nogurst.

Skeleta muskuļu strukturālā un funkcionālā vienība ir muskuļu šķiedras, kas ir stipri iegarena šūna. Muskuļu šķiedras garums ir atkarīgs no muskuļa lieluma un svārstās no dažiem milimetriem līdz vairākiem centimetriem. Šķiedras biezums svārstās no 10-100 mikrometriem.

Muskuļu šķiedras ir divu veidu:

1) Sarkanās šķiedras- satur lielu skaitu mitohondriju ar augstu oksidatīvo enzīmu aktivitāti. Viņu kontrakciju stiprums ir salīdzinoši neliels, un enerģijas patēriņa ātrums ir tāds, ka viņi ir pilnībā apmierināti ar parasto skābekļa piegādi. Viņi ir iesaistīti kustībās, kas neprasa ievērojamu piepūli, piemēram, stājas saglabāšanu.

2) Baltas šķiedras- ievērojams kontrakciju spēks, tas prasa daudz enerģijas un ar skābekli vien te nepietiek, augsta enzīmu aktivitāte, kas šķeļ glikozi. Tāpēc motora vienības, kas sastāv no baltām šķiedrām, nodrošina ātras, bet īslaicīgas kustības, kas prasa saraustītus pūliņus.

Muskuļu šūnai ir savdabīga struktūra. Muskuļu šķiedra ir daudzkodolu, tas ir saistīts ar šķiedras veidošanās īpatnībām augļa attīstības laikā. Tie veidojas organisma embrionālās attīstības stadijā no prekursoršūnām – mioblastiem.

Mioblasti– neformētas mononukleārās muskuļu šūnas.

Mioblasti intensīvi sadalās, saplūst un veido muskuļu kanāliņus ar centrālu kodolu izvietojumu. Tad muskuļu kanāliņos sākas miofibrilu sintēze,

miofibrils- cilindriski kontraktilie pavedieni 1-2 mikrometru biezumā, kas iet gar no viena muskuļu šūnas gala līdz otram.

Un šķiedras veidošanos pabeidz kodolu migrācija uz šūnu nomalēm. Muskuļu šķiedras kodoli šajā laikā jau zaudē spēju dalīties un ir iesaistīti tikai informācijas ģenerēšanas funkcijai olbaltumvielu sintēzei.
Bet ne visi mioblasti iet pa saplūšanas ceļu, daži no tiem atdalās tā saukto satelītšūnu veidā, kas atrodas uz muskuļu šķiedras virsmas, membrānā, kas ieskauj muskuļu šūnu. Šīs šūnas, tās sauc arī par satelītšūnām, atšķirībā no muskuļu šķiedrām nezaudē spēju dalīties dzīves laikā, kas nodrošina šķiedru muskuļu masas pieaugumu un to atjaunošanos. Pateicoties šīm šūnām, ir iespējama muskuļu šķiedru atgūšana muskuļu bojājumu gadījumā. Kad šķiedrām, kas slēpjas tās apvalkā, mirst, satelītšūnas tiek aktivizētas, sadalās un pārvēršas par mioblastiem. Mioblasti saplūst viens ar otru un veido jaunas muskuļu šķiedras, kurās pēc tam sākas miofibrilu montāža. Tas ir, reģenerācijas laikā embriju muskuļu attīstības notikumi pilnībā atkārtojas. (kā dzimšanas brīdī).

Muskuļu šķiedru kontrakcijas mehānisms.

Ļaujiet mums sīkāk izpētīt miofibrilu struktūru, šos pavedienus, kas stiepjas paralēli viens otram muskuļu šūnās, kuru skaits vienā šādā šķiedrā var sasniegt pāris tūkstošus. Miofibrillām ir iespēja samazināt savu garumu, kad pienāk nervu impulss, tādējādi saraujot muskuļu šķiedru.
Gaišo un tumšo joslu maiņu miofibrila pavedienā nosaka miofibrila biezo pavedienu un aktīna proteīna plānu pavedienu sakārtotais izvietojums gar miofibrilu:

Biezos pavedienus satur tikai tumšās zonas (A-zona), gaišās zonas (I-zona) nesatur biezus pavedienus, I-zonas vidū ir Z-disks - tam piestiprināti plāni aktīna pavedieni. Miofibrila posmu, kas sastāv no A zonas un divām I zonas pusēm, sauc - sarkomere. Sarcomere ir muskuļa kontraktilās pamatvienības. Sarkomēru robežas blakus esošajās miofibrilās sakrīt, tāpēc visa muskuļu šūna iegūst regulāru svītrojumu.

Miozīns- kontraktilo muskuļu šķiedru proteīns. Tās saturs muskuļos ir aptuveni 40% no visu olbaltumvielu masas (piemēram, citos audos tas ir tikai 1-2%). Miozīna molekula ir garš pavedienu stienis, it kā divas virves būtu savītas kopā, vienā galā veidojot divas bumbierveida galviņas.

Aktīns – arī kontraktilo muskuļu šķiedru proteīns, kas dažādos veidos ir daudz mazāks nekā miozīns un aizņem tikai 15-20% no visu olbaltumvielu kopējās masas. Tas ir piestiprināts pie Z-diska.Tas ir divi pavedieni stieņā, ar rievām, kurās atrodas cita proteīna dubultā ķēde - tropomiozīns. Tās galvenā funkcija ir bloķēt miozīna saķeri ar aktīnu atslābinātā muskuļu stāvoklī.

Sarkomēra saīsināšana notiek, ievelkot plānus aktīna pavedienus starp bieziem miozīna pavedieniem. Aktīna pavedienu slīdēšana gar miozīna pavedieniem notiek sānu zaru klātbūtnes dēļ miozīna pavedienos. Miozīna tilta galva ir piestiprināta pie aktīna un maina slīpuma leņķi pret kvēldiega asi, tādējādi it kā virzot miozīna un aktīna pavedienu viens pret otru, pēc tam atvienojas, atkal piestiprina un atkal izveido kustība.

Miozīna tiltu kustību var salīdzināt ar airu airēšanu kambīzē. Tā kā kambīzes kustība ūdenī notiek airu kustības dēļ, tātad diegu slīdēšana notiek tiltu airēšanas kustību dēļ, vienīgā būtiskā atšķirība ir tā, ka tiltu kustība nav sinhrona. Kad pienāk nervu impulss, šūnas membrāna maina lādiņa polaritāti, un kalcija joni (Ca ++) izdalās sarkoplazmā no īpašām tvertnēm (endoplazmas retikuluma), kas atrodas ap katru miofibrilu visā tās garumā.
Ca++ ietekmē tropomiozīna pavediens iekļūst dziļāk rievā un atbrīvo vietu miozīna saķerei ar aktīnu, tiltiņi sāk airēšanas ciklu. Uzreiz pēc Ca++ izdalīšanās no cisternām to sāk atsūknēt, Ca++ koncentrācija sarkoplazmā samazinās, tropomiozīns izkustas no rievas un bloķē tiltiņu saķeres punktus - šķiedra atslābinās. Jauns impulss atkal iemet Ca ++ sarkoplazmā un viss atkārtojas. Ar pietiekamu impulsu biežumu (vismaz 20 Hz) atsevišķas kontrakcijas gandrīz pilnībā saplūst, tas ir, tiek sasniegts stabilas kontrakcijas stāvoklis, ko sauc par tetānisko kontrakciju.

Muskuļu struktūra

muskuļu kontrakcija

Cilia un flagellas

Cilia un flagella -Īpašas nozīmes organoīdi, kas piedalās kustības procesos, ir citoplazmas izaugumi, kuru pamatā ir mikrotubulu ratiņi, ko sauc par aksiālo pavedienu vai aksonēmu (no grieķu ass - ass un nema - pavediens). Skropstu garums ir 2-10 mikroni, un to skaits uz vienas skropstas šūnas virsmas var sasniegt vairākus simtus. Vienīgajā cilvēka šūnu tipā, kam ir flagellum – spermatozoīdā – ir tikai viens 50–70 mikronu garš flagellum. Aksonēmu veido 9 perifērie mikrotubulu pāri, viens centrāli novietots pāris; šādu struktūru apraksta ar formulu (9 x 2) + 2 (3.-16. att.). Katrā perifērajā pārī mikrotubulu daļējas saplūšanas dēļ viens no tiem (A) ir pilnīgs, otrais (B) ir nepilnīgs (2-3 dimēri ir kopīgi ar mikrotubulu A).

Centrālo mikrotubulu pāri ieskauj centrālais apvalks, no kura radiālās krokas novirzās uz perifēriem dubletiem.16), kam ir ATPāzes aktivitāte.

Cilium un flagellum sitiens ir saistīts ar blakus esošo dubletu slīdēšanu aksonēmā, ko veicina dyneīna rokturu kustība. Mutācijas, kas izraisa izmaiņas olbaltumvielās, kas veido skropstas un flagellas, izraisa dažādas attiecīgo šūnu disfunkcijas. Ar Kartagenera sindromu (nekustīgu skropstu sindromu), parasti tādēļ, ka nav dyneīna rokturu; pacienti cieš no hroniskām elpošanas sistēmas slimībām (kas saistītas ar elpceļu epitēlija virsmas tīrīšanas funkcijas pārkāpumu) un neauglību (spermas nekustīguma dēļ).

Bāzes ķermenis, kas pēc struktūras ir līdzīgs centriolei, atrodas katras cilmes vai flagellum pamatnē. Ķermeņa apikālā gala līmenī beidzas tripleta mikrotubulis C, un mikrocaurulītes A un B turpinās atbilstošās ciliuma vai flagellum aksonēmas mikrotubulās. Skropstu vai flagellum attīstības laikā bazālais ķermenis spēlē matricas lomu, uz kuras tiek samontētas aksonēmas sastāvdaļas.

Mikrofilamenti- plāni proteīna pavedieni ar diametru 5-7 nm, kas atrodas citoplazmā atsevišķi, starpsienu vai saišķu veidā. Skeleta muskuļos plāni mikrofilamenti veido sakārtotus saišķus, mijiedarbojoties ar biezākiem miozīna pavedieniem.

Kortikola (termināla) tīkls ir mikrofilamentu sabiezēšanas zona zem plazmolemmas, kas raksturīga lielākajai daļai šūnu. Šajā tīklā mikrofilamenti tiek savīti un "savienoti" viens ar otru, izmantojot īpašus proteīnus, no kuriem visizplatītākais ir filamīns. Kortikālais tīkls novērš strauju un pēkšņu šūnas deformāciju mehāniskās ietekmēs un nodrošina vienmērīgas tās formas izmaiņas, pārstrukturējoties, ko veicina aktīnu šķīstošie (transformējošie) enzīmi.

Mikrofilamentu piestiprināšana pie plazmlemmas tiek veikta, pateicoties to savienojumam ar tās integrālajiem ("enkura") integrīna proteīniem) - tieši vai caur vairākiem starpproduktu proteīniem talīnu, vinkulīnu un α-aktinīnu (sk. 10.-9. att.). Turklāt aktīna mikrofilamenti ir pievienoti transmembrānas proteīniem noteiktos plazmas membrānas reģionos, ko sauc par adhēzijas savienojumiem vai fokusa savienojumiem, kas savieno šūnas savā starpā vai šūnas ar starpšūnu vielas sastāvdaļām.

Aktīns, galvenais mikrofilamentu proteīns, sastopams monomērā formā (G- jeb globulārais aktīns), kas cAMP un Ca2+ klātbūtnē spēj polimerizēties garās ķēdēs (F- jeb fibrilārais aktīns). Parasti aktīna molekulai ir divi spirāliski savīti pavedieni (sk. 10-9 un 13-5 att.).

Mikrofilamentos aktīns mijiedarbojas ar vairākiem aktīnu saistošiem proteīniem (līdz pat vairākiem desmitiem veidu), kas pilda dažādas funkcijas. Daži no tiem regulē aktīna polimerizācijas pakāpi, citi (piemēram, filamīns kortikālajā tīklā vai fimbrins un vilīns mikrovilnā) veicina atsevišķu mikrofilamentu saistīšanos sistēmās. Šūnās, kas nav muskuļi, aktīns veido aptuveni 5–10% no olbaltumvielu satura, un tikai aptuveni puse no tā ir sakārtota pavedienos. Mikrofilamenti ir izturīgāki pret fizisku un ķīmisku iedarbību nekā mikrotubulas.

Mikrofilamentu funkcijas:

(1) muskuļu šūnu kontraktilitātes nodrošināšana (mijiedarbojoties ar miozīnu);

(2) funkciju nodrošināšana, kas saistītas ar citoplazmas garozas slāni un plazmolemmu (ekso- un endocitoze, pseidopodiju veidošanās un šūnu migrācija);

(3) kustība organellu, transporta pūslīšu un citu struktūru citoplazmā mijiedarbības dēļ ar noteiktiem proteīniem (minimiozīnu), kas saistīti ar šo struktūru virsmu;

(4) noteiktas šūnas stingrības nodrošināšana garozas tīkla klātbūtnes dēļ, kas novērš deformāciju darbību, bet pati, pārstrukturējoties, veicina šūnas formas izmaiņas;

(5) kontraktilās konstrikcijas veidošanās citotomijas laikā, kas pabeidz šūnu dalīšanos;

(6) dažu organellu (mikrovilli, stereocilijas) bāzes ("karkasa") veidošanās;

(7) līdzdalība starpšūnu savienojumu struktūras organizēšanā (ieskaujošās desmosomas).

Mikrovilli ir pirkstiem līdzīgi šūnu citoplazmas izaugumi 0,1 µm diametrā un 1 µm garumā, kuru pamatā ir aktīna mikrofilamenti. Microvilli nodrošina daudzkārtēju šūnas virsmas laukuma palielināšanos, uz kuras notiek vielu sadalīšanās un uzsūkšanās. Dažu šajos procesos aktīvi iesaistīto šūnu apikālajā virsmā (tievās zarnas epitēlijā un nieru kanāliņos) atrodas līdz vairākiem tūkstošiem mikrovillu, kas kopā veido otas robežu.

Rīsi. 3-17. Mikrovillu ultrastrukturālās organizācijas shēma. AMP, aktīna mikrofilamenti; AB, amorfa viela (no mikrovillu apikālās daļas); F, V, fimbrins un villīns (olbaltumvielas, kas veido krusteniskās saites AMP saišķī); mm, minimiozīna molekulas (piestiprina AMP saišķi microvillus plasmolemma);TS, termināla tīkls AMP, C - spektrīna tilti (pievieno TS plazmolemmai), MF - miozīna pavedieni, IF - starppavedieni, GK - glikokalikss.

Katras mikrovilnas rāmi veido saišķis, kas satur apmēram 40 mikrofilamentus, kas atrodas gar tā garo asi (3.-17. att.). Mikrovillu apikālajā daļā šis kūlis ir fiksēts amorfā vielā. Tā stingrība ir saistīta ar fimbrina un villina proteīnu šķērssaistēm, no iekšpuses saišķis ar īpašiem proteīna tiltiņiem (minimiozīna molekulām. Saišķa mikrofilamenti tiek ieausti pie mikrovilnu plazmolemmas). termināla tīkls, kura elementu vidū ir miozīna pavedieni.Tīkla aktīna un miozīna pavedienu mijiedarbība, visticamāk, nosaka mikrovillu toni un konfigurāciju.

stereocīlija- modificēti garie (dažās šūnās - sazarotie) mikrovilli - tiek konstatēti daudz retāk nekā mikrovilli un, tāpat kā pēdējie, satur mikrofilamentu saišķi.

⇐ Iepriekšējais123

Lasi arī:

Mikrofilamenti, mikrotubulas un starppavedieni kā galvenās citoskeleta sastāvdaļas.

Aktīna mikrofilamenti - struktūra, funkcijas

aktīna mikrofilamenti ir polimēru pavedienveida veidojumi ar diametru 6-7 nm, kas sastāv no aktīna proteīna. Šīs struktūras ir ļoti dinamiskas: mikrofilamenta galā, kas vērsts pret plazmas membrānu (plus gala), aktīns tiek polimerizēts no tā monomēriem citoplazmā, savukārt pretējā galā (mīnus galā) notiek depolimerizācija.
Mikrofilamenti, tādējādi tiem ir strukturāla polaritāte: vītnes augšana nāk no plusa gala, saīsināšana - no mīnusa gala.

Organizācija un darbība aktīna citoskelets tiek nodrošināti ar vairākiem aktīnu saistošiem proteīniem, kas regulē mikrofilamentu polimerizācijas-depolimerizācijas procesus, saista tos savā starpā un piešķir saraušanās īpašības.

Starp šiem proteīniem miozīniem ir īpaša nozīme.

Mijiedarbība viens no viņu ģimenes - miozīns II ar aktīnu ir muskuļu kontrakcijas pamatā, un šūnās, kas nav muskuļu šūnas, piešķir aktīna mikrofilamentiem saraušanās īpašības - spēju pret mehānisku stresu. Šai spējai ir ārkārtīgi svarīga loma visās līmēšanas mijiedarbībās.

Jaunu veidošanās aktīna mikrofilamentišūnā notiek ar to atzarojumu no iepriekšējiem pavedieniem.

Lai veidotos jauns mikrofilaments, ir nepieciešama sava veida "sēkla". Galvenā loma tā veidošanā ir Aph 2/3 proteīnu kompleksam, kas ietver divus proteīnus, kas ļoti līdzīgi aktīna monomēriem.

Būt aktivizēts, Aph 2/3 komplekss pievienojas jau esošā aktīna mikrofilamenta sānu pusei un maina tā konfigurāciju, iegūstot spēju piesaistīt sev citu aktīna monomēru.

Tādējādi parādās "sēkla", kas ierosina strauju jauna mikrofilamenta augšanu, kas atzarojas no vecā pavediena sāniem aptuveni 70° leņķī, tādējādi šūnā veidojot plašu jaunu mikrošķiedru tīklu.

Atsevišķu pavedienu augšana drīz beidzas, pavediens tiek izjaukts atsevišķos ADP saturošos aktīna monomēros, kas pēc ADP aizstāšanas ar ATP tajos atkal nonāk polimerizācijas reakcijā.

Aktīna citoskelets spēlē galveno lomu šūnu piesaistē ārpusšūnu matricai un vienai pie otras, pseidopodiju veidošanā, ar kuru palīdzību šūnas var izplatīties un virzīties.

— Atgriezties uz sadaļu « onkoloģija"

1. Supresorgēnu metilēšana kā hemoblastozes - asins audzēju cēlonis
2. Telomerāze - sintēze, funkcijas
3. Telomērs - molekulārā struktūra
4. Kāds ir telomēriskās pozīcijas efekts?
5. Alternatīvi veidi, kā pagarināt telomērus cilvēkiem – iemūžināšana
6. Telomerāzes vērtība audzēju diagnostikā
7. Vēža ārstēšanas metodes, ietekmējot telomērus un telomerāzi
8. Šūnu telomerizācija - neizraisa ļaundabīgu transformāciju
9. Šūnu adhēzija - līmes mijiedarbības traucējumu sekas
10. Aktīna mikrofilamenti - struktūra, funkcijas

Mikrofilamenti(plāni pavedieni) - eikariotu šūnu citoskeleta sastāvdaļa. Tie ir plānāki par mikrotubulām un ir strukturāli plāni proteīna pavedieni apmēram 6 nm diametrā.

Viņu galvenais proteīns ir aktīns. Miozīnu var atrast arī šūnās. Saišķā aktīns un miozīns nodrošina kustību, lai gan šūnā to var paveikt viens aktīns (piemēram, mikrovilliņos).

Katrs mikrofilaments sastāv no divām savītām ķēdēm, no kurām katra sastāv no aktīna molekulām un citiem proteīniem mazākos daudzumos.

Dažās šūnās mikrofilamenti veido saišķus zem citoplazmas membrānas, atdala citoplazmas kustīgās un nekustīgās daļas un piedalās endo- un eksocitozē.

Tāpat funkcijas ir nodrošināt visas šūnas kustību, tās komponentus utt.

Starpposma pavedieni(tie nav atrodami visās eikariotu šūnās, nav atrodami vairākās dzīvnieku grupās un visos augos) atšķiras no mikrofilamentiem ar lielāku biezumu, kas ir aptuveni 10 nm.

Mikrofilamenti, to sastāvs un funkcijas

Tos var uzbūvēt un iznīcināt no jebkura gala, savukārt tievie pavedieni ir polāri, to montāža notiek no "plus" gala, bet demontāža - no "mīnusa" (līdzīgi kā mikrotubulām).

Pastāv Dažādi veidi starppavedieni (atšķiras pēc olbaltumvielu sastāva), no kuriem viens atrodas šūnas kodolā.

Olbaltumvielu pavedieni, kas veido starppavedienu, ir pretparalēli.

Tas izskaidro polaritātes trūkumu. Kvēldiega galos ir lodveida proteīni.

Tie veido sava veida pinumu pie kodola un novirzās uz šūnas perifēriju. Nodrošiniet šūnai spēju izturēt mehānisko spriegumu.

Galvenais proteīns ir aktīns.

aktīna mikrofilamenti.

mikrofilamenti kopumā.

Atrodas visās eikariotu šūnās.

Atrašanās vieta

Mikrofilamenti veido saišķus kustīgu dzīvnieku šūnu citoplazmā un veido garozas slāni (zem plazmas membrānas).

Galvenais proteīns ir aktīns.

• Heterogēns proteīns
• Atrodas dažādās izoformās, ko kodē dažādi gēni

Zīdītājiem ir 6 aktīni: viens skeleta muskuļos, viens sirds muskuļos, divi veidi gludajos, divi nemuskuļu (citoplazmas) aktīni = jebkura zīdītāju šūnu universāla sastāvdaļa.

Visas izoformas aminoskābju sekvencēs ir līdzīgas, varianti ir tikai gala posmi.(Tās nosaka polimerizācijas ātrumu, NEietekmē kontrakciju)

Aktīna īpašības:

• M=42 tūkst.;
• monomēra formā tas izskatās kā globula, kas satur ATP molekulu (G-aktīns);
• aktīna polimerizācija => plāna fibrila (F-aktīns, ir maiga spirālveida lente);
• aktīna MF pēc īpašībām ir polāri;
• pietiekamā koncentrācijā G-aktīns sāk spontāni polimerizēties;
• ļoti dinamiskas konstrukcijas, kuras ir viegli izjaukt un salikt no jauna.

Polimerizācijas laikā (+) mikrofilamenta gals ātri saistās ar G-aktīnu => aug ātrāk

(-) beigas.

Neliela G-aktīna koncentrācija => F-aktīns sāk izjaukt.

G-aktīna kritiskā koncentrācija => dinamisks līdzsvars (mikropavedienu garums ir nemainīgs)

Monomēri ar ATP tiek piesaistīti augošajam galam, polimerizācijas laikā notiek ATP hidrolīze, monomēri tiek saistīti ar ADP.

Aktīna + ATP molekulas savstarpēji mijiedarbojas spēcīgāk nekā ar ADP saistītie monomēri.

Fibrilārās sistēmas stabilitāte tiek uzturēta:

• tropomiozīna proteīns (piešķir stingrību);
• filamīns un alfa-aktinīns.

Mikrofilamenti

Tie veido šķērseniskus klipus starp f-aktīna pavedieniem => sarežģīts trīsdimensiju tīkls (piešķir citoplazmai želejveida stāvokli);

• Proteīni, kas piestiprināti pie fibrilu galiem, novēršot izjaukšanu;
• Fimbrins (saista pavedienus saišķos);
• Miozīna komplekss = aktomiozīna komplekss, kas spēj sarauties, kad ATP sadalās.

Mikrofilamentu funkcijas šūnās, kas nav muskuļu šūnas:

Esiet daļa no saraušanās aparāta;

Galvenie muskuļu proteīni ir aktīns un miozīns.

Muskuļu fibrilu masa ir ūdens (75%) un olbaltumvielas (vairāk nekā 20%). Galvenie muskuļu proteīnu pārstāvji ir aktīns un miozīns, starp kuriem miozīns veido 55%.

Šim proteīnam (MM 460 kDa) ir asimetriska heksamēra forma. Miozīna molekulai ir iegarena daļa, kas sastāv no divām spirālēm, kas savītas viena virs otras. Katrai spirālei vienā galā ir lodveida galva. Heksamērs (6 apakšvienības) ietver vienu smago ķēžu pāri (MM 200 kDa) un divus vieglo ķēžu pārus (MM 15-27 kDa). Smagās ķēdes sastāv no lineāri pagarināta, a-spirālveida C-termināla domēna (1300 aminoskābju atlikumi) un globulāra N-termināla domēna (apmēram 800 aminoskābju atlikumi). Divi a-spirālveida domēni, kas pieder pie divām smagajām ķēdēm, kopā veido stabilu superspirālu struktūru ar divām lodveida galvām (17.8. att.).

Pilnīga miozīna molekula satur arī 4 salīdzinoši nelielas polipeptīdu ķēdes (MM 16-24 kDa), kas ir saistītas ar lodveida galvām. Atšķirībā no aktīna, skeleta muskuļu miozīnam ir fermentatīva aktivitāte un tas katalizē ATP hidrolīzi, saistoties ar F-aktīnu. Visas vieglās ķēdes saista Ca 2+, tiek fosforilētas ar speciālu kināzi un kopumā piedalās miozīna ATPāzes aktivitātes regulēšanā.

17.8 att. Biezu pavedienu struktūras shematisks attēlojums. Parādīta miozīna telpiskā konfigurācija.

Miozīna molekulā ir vairāki funkcionāli svarīgi reģioni. Netālu no lineārās superspirālās zonas vidus ir vieta, kur molekula tiek sašķelta tripsīna ietekmē. Šis enzīms it kā sagriež molekulu 2 daļās: vienā ir lodveida galviņas un kāda daļa no supercoiled zonas; otrs sastāv no atlikušās superspolētās zonas daļas no C-gala puses. Daļu, kurā bija galva, sauca par "smago meromiozīnu" (MM 350 kDa). C-gala fragmentu sauc par "vieglu meromiozīnu" (MM 125 kDa).

Tripsīna iedarbības vietas nozīme uz miozīna molekulu slēpjas faktā, ka tā pārsteidzoši sakrīt ar vietu miozīna molekulā, kas darbojas kā sava veida vira, pārvēršot ATP ķīmisko enerģiju tīri mehāniskā kontrakcijas parādībā. relaksācija. Vēl viena svarīga vieta, kas veic līdzīgu lomu, ir pakļauta cita proteolītiskā enzīma - papaīna - darbībai. Papaīns sagriež miozīna molekulu ļoti tuvu lodveida galvām. Tiek iegūti divi fragmenti, un tas ir tas, kurā atrodas galva, kas uzrāda ATPāzes aktivitāti.

No miozīna veidojas biezi pavedieni. Biezais pavediens sastāv no aptuveni 400 miozīna molekulām, pa 200 katrā M līnijas pusē. Šīs molekulas satur C proteīns ("klipu" proteīns), M līnijas proteīns un hidrofobā mijiedarbība starp tām. Punktā, kas lokalizēts tripsīna darbības vietā, smagais meromiozīns novirzās no biezā pavediena galvenās ass, veidojot akūtu leņķi. Sakarā ar to galva cieši tuvojas plānu pavedienu aktīnam, kas lokalizēts telpā starp bieziem pavedieniem. Vissvarīgākais molekulārais notikums pirms muskuļu kontrakcijas ir miozīna galviņu regulēta saistīšanās ar plānu pavedienu aktīnu. Pēc tam ap jau minētajiem savdabīgajiem "eņģes" punktiem notiek straujas miozīna konformācijas izmaiņas, un saistītais aktīns virzās M līnijas virzienā.

Aktīna īpatsvars sastāvā kopējā masa muskuļu proteīni ir 25%. Tas ir lodveida monomēra proteīns ar MM 43 kDa, ko sauc par G-aktīnu. Magnija jonu klātbūtnē un jonu fizioloģiskajai koncentrācijai šķīdumā G-aktīns polimerizējas, veidojot nešķīstošu pavedienu, ko sauc par F-aktīnu (17.9. att.). Divi F-aktīna polimēri ir uztīti viens uz otra spirāles veidā. Tā veidojas tievā diega pamatstruktūra. F-aktīna šķiedras biezums ir 6-7 nm, un struktūra atkārtojas ar frekvenci 35,5 nm. Ne G-, ne F-aktīnam nav katalītiskas aktivitātes.

Rīsi. 17.9. F-aktīna struktūra

Katrai G-aktīna apakšvienībai ir ATP/ADP saistīšanās vieta, kas piedalās plānā pavediena polimerizācijā. Pēc polimerizācijas pabeigšanas plāno pavedienu pārklāj un stabilizē proteīns - b-aktinīns. Papildus nukleotīdu saistīšanas vietai katrai G-aktīna molekulai ir augsta afinitātes saistīšanās vieta miozīna galvai. Tās darba regulēšanu skeleta un sirds muskuļos veic papildu plāna pavediena proteīni. Tādējādi papildu proteīni kontrolē kontrakcijas ciklu.

31. jautājums

Mitohondriju un plastidu izcelsmes teorija

Mitohondriji un plastidi ieņem ļoti īpašu vietu eikariotu šūnā. Viņiem ir sava ģenētiskā sistēma, tie vairojas salīdzinoši neatkarīgi no visas šūnas un kodola dalījuma, un tos no pārējās protoplazmas atdala dubultā membrāna.

Saskaņā ar endosimbiozes hipotēzi tie ir baktērijām vai zilaļģēm līdzīgu prokariotu pēcteči, kas, iespējams, fagocitozes rezultātā iekļuva heterotrofās anaerobās šūnās un sāka tajās dzīvot kā simbionti.

Par modeli var kalpot endocitozes parādība dažās sēnēs, flagellātos un amēbās: zilaļģu šūnas tiek fagocitētas, apņemtas ar divām membrānām (savām iekšējām un ārējām, kas nāk no saimniekšūnas plazmolemmas) un saglabā fotosintēzes spēju. .

Saskaņā ar citām idejām mitohondriji un plastidi rodas no plazmas membrānas izvirzījumiem, kas ieskauj vai nu vēl primitīvā genoma daļas, vai plazmīdas.

Mikrofilamenti ir ļoti plānas un garas pavedienveida proteīna struktūras, kas atrodamas visā citoplazmā. Tie nosaka citoplazmas viskoelastīgo, tiksotropo konsistenci un nodrošina intracelulāras kustības, tostarp fibrilu kontrakciju muskuļu šķiedrās.

Mikrofilamentu funkcijas:

• atbild par pārvietošanos: hloroplasti, kas var mainīt savu pozīciju atkarībā no apgaismojuma;
• šūnu kodoli;
• burbuļi;
• piedalīties: fagocitozē (bet ne pino vai eksocitozē); sašaurinājuma veidošanā šūnu dalīšanās laikā (šeit iedarbojas mikrofilamentu kūlīšu gredzens, kas ieskauj šūnu); hromatīdu un hromosomu kustībā kodola dalīšanās laikā.

Intracelulāra kustība notiek, kad aktīna mikrofilamenti (aktīna pavedieni) mijiedarbojas ar miozīnu.

Aktīns- lodveida proteīns, tas veido 5-15% no kopējā šūnu proteīna un ir svarīgākais eikariotu šūnu proteīns. Lodveida aktīns (gamma-aktīns) polimerizējas aktīna pavedienos (F-actin), kas sastāv no divām spirālēm, kas savītas viena ap otru (diametrs - aptuveni 6 nm, garums - vairāki mikroni). Aktīns veido trīsdimensiju tīklu no liela skaita pavedienu vai saišķu, kas sastāv no vismaz 20 pavedieniem. Šūnā ir atgriezenisks līdzsvars: gamma-aktīna - F-aktīna - F-aktīna kūlīši.

Miozīns eikariotu šūnās tas ir mazākā daudzumā (0,3-1,5% no šūnu proteīna) nekā aktīns. Filamenta miozīna molekula (molekulārā masa virs 450 000, garums 150 nm) sastāv no divām lielām un vairākām mazām apakšvienībām, veidojot garu dubultspirāli. Viens šīs spirāles gals nes divas galvas. Galvas gals katalizē ATP (miozīna ATPāzes) sadalīšanos un var īpaši saistīties ar aktīnu. Aktīns aktivizē ATPāzi. Kad ATP tiek sadalīts, tiek atbrīvota enerģija, kas nepieciešama intracelulārām kustībām.

Kas attiecas uz prokarioti, tad slīdēt spējīgām zilaļģēm un baktērijām ir nezināmas ķīmiskās dabas mikrofilamenti (4-6 nm diametrā), savukārt aktīna pavedieni starp baktērijām ir sastopami tikai mikoplazmās, kurām arī ir slīdoša kustība.

2. Aktīna un miozīna loma dažāda veida eikariotu šūnās

Muskuļu šūnās miozīna molekulas tiek apvienotas biezos (līdz 20 nm) miozīna fragmentos (pavedienos). Aktīna un miozīna pavedieni muskuļu šūnās veido kontraktilo aktomiozīna kompleksu.

Nemuskuļu šūnās miozīna pavedieni nav atrasti (izņemot dažas amēbas). Tomēr pēc izolācijas no šīm šūnām miozīns var polimerizēties pavedienos. F-aktīna komplekss, kas izolēts no nemuskuļu tipa šūnām ar miozīnu, kas nav savienots pavedienos, sadala ATP un vienlaikus tiek reducēts. Šī kontrakcija spēj inhibēt trešo proteīnu ar lielu molekulmasu (270 000), kas savieno aktīna pavedienus tīklā.

Inhibējošais proteīns kopā ar aktīna pavedieniem veido samērā stingru tīklu (citoskeletu). Ar lokālām izmaiņām vidē (pH vai Ca + 2 koncentrācijas paaugstināšanās) inhibējošais proteīns tiek atdalīts no aktīna, un miozīns šajā gadījumā var pievienoties aktīna pavedienu galiem; pavedieni tiek pārvietoti viens pret otru un apvienoti saišķos, kas noved pie kontrakcijas.

3. Protoplazmas kustība eikariotu šūnās

Protoplazmas kustība ir novērojama gandrīz visās eikariotu šūnās (tās ātrums ir 1...6 cm/h). Organoīdi pārvietojas kopā ar protoplazmu, tikai ektoplazma neplūst. Šis process ir amēboīdu kustības pamatā. Augu šūnās ap centrālo vakuolu var izveidot nebeidzamu protoplazmas plūsmu. Amēbās notiek lokālas aktīna (un miozīna, ja tāds ir) pavedienu tīkla kontrakcijas, kuru dēļ endoplazma tiek nospiesta uz citu šūnas daļu.

Dažu aļģu milzu šūnās ar nebeidzamu protoplazmas rotācijas plūsmu aktīna pavedienu kūļi atrodas saskarē starp ektoplazmu un endoplazmu, tieši tur, kur tiek uzskatīts, ka darbojas virzošie spēki.

Muskuļu audu olbaltumvielu sastāvs ir ļoti sarežģīts. To jau ilgu laiku ir pētījuši daudzi zinātnieki. Iekšzemes bioķīmijas pamatlicējs A. Ja. Daņiļevskis, pētot muskuļu audu olbaltumvielas, sniedza pareizu priekšstatu par vairāku olbaltumvielu fizioloģisko lomu un miofibrilās esošā kontraktilā proteīna miozīna nozīmi.
Vēlāk miozīnu pētīja V. A. Engelgardts, I. I. Ivanovs un citi padomju zinātnieki. Lielu ieguldījumu muskuļu kontrakcijas izpētē sniedza ungāru zinātnieks Szent-Jorgyi. Cits ungāru zinātnieks Straubs atklāja muskuļu proteīna aktīnu.
Muskuļu audu izpēte jāsāk ar olbaltumvielām, jo ​​​​tie veido apmēram 80% no muskuļu audu sausā atlikuma. Saskaņā ar muskuļu šķiedras morfoloģisko struktūru olbaltumvielas tiek sadalītas šādi:

No iepriekš redzamās diagrammas var redzēt, ka muskuļu audu olbaltumvielu sastāvs ir ļoti daudzveidīgs. Sarkoplazmā ir četri proteīni: miogēns, mioalbumīns, globulīns X un mioglobīns. Miofibrils satur aktīna un miozīna kompleksu, ko sauc par aktomiozīnu. Visas sarkoplazmas olbaltumvielas sauc par intracelulāriem, bet sarkolemmas olbaltumvielas sauc par ārpusšūnu.Kodolos ir nukleoproteīni, sarkolemmā ir kolagēns un elastīns. Ja ņemam vērā, ka muskuļu audos turklāt vēl ir ievērojams daudzums dažādu enzīmu un katrs no tiem ir īpašs proteīns, tad muskuļu audu proteīna sastāvs izrādās vēl sarežģītāks.

Miozīns

aktīns un aktomiozīns

Globulīns X

Myogen

Mioalbumīns

Mioglobīns

kolagēns un elastīns

Nukleoproteīni

Muskuļu proteīnu atdalīšana